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LOS AMINOÁCIDOS 03
Aminoácidos cargados negativamente (ácidos): son aquellos aminoácidos que contienen un grupo carboxilo extra (-COO), por lo que tienden a ceder protones actuando como ácidos a pH=7. Son el aspartato y el glutamato, a partir de los cuales se forman la asparagina y la glutamina.
Aminoácidos cargados positivamente (básicos): son aminoácidos que contienen grupos amino extra (-NH3+), por lo que a pH=7 tienen carga positiva.
 
 
Propiedades de los aminoácidos
        –Propiedades estereoquímicas. Actividad óptica.
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, presentan 4 grupos diferentes unidos al carbono asimétrico (Cα), éstos son: un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un radical o grupo R. Estos cuatro grupos se pueden ordenar de dos formas distintas dando lugar a dos moléculas que son imágenes especulares, es decir, dos moléculas que parecen la misma pero observada a través de un espejo. Se las conoce como enantiómeros o estereoisómeros. Estos estereoisómeros se denominan L ó D dependiendo de si se asemejan al L-gliceraldehído o al D-gliceraldehído, por lo que si el grupo amino (-NH2) se encuentra a la derecha es la forma D, y si está a la izquierda, es forma L. Todos los aminoácidos que aparecen en las estructuras biológicas son del tipo L. Curiosamente, en una reacción química, la mitad de las moléculas son L y la otra mitad son D, pero los organismos vivos son capaces de seleccionar sólo las del tipo L.
Además de esto, los aminoácidos desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda independientemente de que sean formas D ó L. Esta actividad óptica se produce gracias a que tienen un carbono asimétrico. Si el aminoácido desvía el plano de la luz hacia la derecha, se llama dextrógiro ó “+”; en cambio, si es hacia la izquierda, se llama levógiro ó ““.
Propiedad ácido-base. Comportamiento químico.
Los aminoácidos en disolución tienen un comportamiento llamado anfótero, esto es, que pueden ceder protones (H+) o captarlos según el pH del medio. El grupo carboxilo (-COOH) libera protones actuando como un ácido, y el grupo amino (-NH2) capta protones actuando como una base. Cuando actúan tanto como ácido y como base, aparece una forma dipolar iónica que se llama zwitterion. Esta forma dipolar se comporta como base en medio ácido y como ácido en medio básico. Al pH en el que el aminoácido tiene una forma dipolar neutra se le conoce como punto isoeléctrico (pI), aquí la carga neta es igual a cero, con tantas cargas negativas como positivas.
Un aminoácido que está protonado totalmente, tiene dos grupos que pueden ceder protones. Cada reacción en la que se cede un protón tiene un pK característico y según los pKs que tenga, cada aminoácido tendrá unas propiedades distintas que también influirán en las propiedades de las proteínas que forme.
Estos pKs característicos de cada aminoácido se aprecian en las curvas de valoración experimentales, donde cada aminoácido tiene una curva específica. En esta curva se ve el pK del grupo carboxilo (pK1) y el pK del grupo amino (pK2).
En el pK1 el 50% de la disolución presenta al aminoácido en la forma NH3+ – CH2 – COOH y la otra mitad en la forma NH3+ – CH2 – COO, esta última forma se debe a que ha cedido un protón. En el pK2 la mitad de la disolución aparece en la forma NH3+ – CH2 – COOy la otra mitad en la forma NH2 – CH2 – COO, la última forma se produce al ceder el último protón que puede ceder el aminoácido.  Alrededor de estas regiones cercanas al pK es donde cada aminoácido presenta una capacidad tamponante. Al pH en el que se presenta esta capacidad tamponante, es un pH en el que aunque se añadan ácidos o bases a la disolución, la disolución es capaz de minimizar esta adición. Esta propiedad es muy importante para mantener la vida de los organismos.
 
 
 
LOS AMINOÁCIDOS 02
 
-Aminoácidos aromáticos
 
Dentro de este grupo se encuentran aquellos aminoácidos que poseen radicales aromáticos, como son la fenilalanina, tirosina y triptófano. La tirosina y el triptófano son más polares que la fenilalanina ya que pueden formar puentes de hidrógeno. La tirosina forma estas uniones con el grupo hidróxido que tiene en su radical, mientras que el triptófano utiliza su anillo indólico para formar puentes de hidrógeno.
 
Estos aminoácidos absorben luz ultravioleta, por lo que se puede medir su longitud de onda, que es específica para cada uno de ellos. Gracias a esto, los investigadores, al medir estas longitudes de onda (λ), pueden averiguar de qué proteína se trata, viendo los aminoácidos que la componen.
 
 
-Aminoácidos polares sin carga (neutros)
 
Las cadenas que poseen estos aminoácidos son hidrofílicas, solubles en agua, ya que tienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. Aquí aparece la serina, treonina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina.
 
Es muy común que la cisteína esté formando un aminoácido dimérico de dos cisteínas unidas covalentemente mediante puente disulfuro. Este aminoácido dimérico se llama cistina y se forma al oxidarse el grupo tiol de la cisteína (-SH). Estas uniones de puentes disulfuro son muy importantes para la formación de proteínas.
 
 
 
 
 
 
 
 
LOS AMINOÁCIDOS 01
 
Las proteínas o prótidos son macromoléculas orgánicas de suma importancia en el organismo, ya que intervienen en casi todos los procesos celulares ya sea formando estructuras o catalizando reacciones metabólicas. Las proteínas están presentes en cualquier parte de la célula y se las puede considerar como los "ladrillos"  con los que se construyen dichas células . Los genes del núcleo celular codifican las diferentes proteínas existentes.
 
Las proteínas están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno,aunque también contienen azufre y en menor cantidad, fósforo, hierro, cobre, magnesio, yodo, etc.
 
Las proteínas están compuestas por moléculas básicas llamadas aminoácidos. Estos aminoácidos se agrupan entre sí formando las distintas proteínas. Según la composición, se denominan holoproteínas si están formadas solamente por aminoácidos  o heteroproteínas si contienen otras moléculas.
 
 
 
Los aminoácidos
 
Los aminoácidos poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Estos grupos se unen al mismo átomo de carbono llamado carbono alfa (Cα). Este carbono está unido también a un hidrógeno y a un radical o cadena lateral (R) que determina las propiedades de cada aminoácido. Existen 20 aminoácidos distintos que se combinan para formar todas las proteínas conocidas.
 
Los aminoácidos dan lugar a proteínas, alcaloides tóxicos, neurotransmisores y hormonas peptídicas.
 
 – Clasificación de los aminoácidos
 
Hay 5 familias de aminoácidos según como sea su cadena lateral, dependiendo sobretodo de su polaridad:
 
– apolares (hidrofóbicos).
– aromáticos.
– polares sin carga (neutros).
– polares cargados negativamente (ácidos).
– polares cargados positivamente (básicos).
 
Los aminoácidos apolares son los siguientes:
 
 
Los aminoácidos apolares contienen grupos hidrofóbicos (insolubles en agua) formados por cadenas de hidrocarburos. En este grupo se encuentran  la glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina. 
 
 
 
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