Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria es la forma que adopta en el espacio la estructura primaria, gracias a la capacidad de rotación del carbono alfa (Cα). Se producen una serie de giros y plegamientos en la estructura primaria que interacciona entre ella formando puentes de hidrógeno y otros enlaces débiles.

Se conocen 3 tipos de estructuras secundarias según los pliegues que forman:

1.- La α-hélice: es una disposición en forma de tirabuzón donde se generan puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH de distintas partes de la cadena polipeptídica que quedan enfrentados y fijan la forma de la hélice.

 

Para que se genere esta espiral deben realizarse unos movimientos característicos entre unos enlaces peptídicos y los siguientes. Estos movimientos se pueden dividir en 2 fases aproximadas de lo que en realidad sucede:

 1º- Se produce un giro de un plano respecto al plano anterior, similar al movimiento de una puerta, este plano gira formando un ángulo de 100º.

 2º- Aparece una rotación de 180º respecto de un plano en el que el centro es el carbono, consiguiendo así que los grupos se inviertan y el plano en el que se produce esta inversión queda un poco más elevado que el plano del enlace peptídico anterior. De esta manera se consigue que todos los átomos de oxígeno del grupo CO queden orientados en la misma dirección y los átomos de hidrógeno del grupo NH queden enfrentados a estos.

La α-hélice es un tipo de enrollamiento especial que se descubrió en la molécula de α-queratina.

2.- Hélice de colágeno: es una hélice un poco más alargada que la α-hélice. Esta hélice se mantiene estable gracias a la asociación de 3 hélices que se unen por puentes de hidrógeno y enlaces covalentes, formando una superhélice que es la molécula de colágeno.

La hélice de colágeno no se puede enrollar como α-hélice debido a que su estructura primaria es rica en aminoácidos como la prolina y la hidroxiprolina que impiden la formación de esta α-hélice.

Para el mismo tramo, la hélice de colágeno da 3 vueltas y la α-hélice da 4 vueltas. Además el diámetro de la hélice de colágeno es menor que el de la α-hélice.

3.- La lámina β o lámina plegada. Aquí la cadena polipeptídica se pliega en zig-zag. Estas cadenas se unen entre sí colocándose de forma paralela o antiparalela juntándose unas a otras mediante puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH. Los grupos R se disponen arriba o abajo del plano de esta lámina. Estos grupos R suelen ser pequeños en las proteínas que se disponen en lámina β. Esta estructura de lámina plegada aparece en proteínas como la β-queratina o la fibroína de la seda.

 

Un comentario para “Estructura secundaria de las proteínas”

  • 2-bch:

    Encontre esta pagina por casualidad, es muy util, muchas gracias!! Mirare a ver que mas cosillas hay por la pagina  :) 

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