ESTRUCTURA PROTEICA
Todas las proteínas tienen una conformación espacial fija que se debe a la estructura que las constituye. Las proteínas tienen 4 niveles estructurales jerarquizados en su arquitectura, es decir, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. En las proteínas, las estructuras finales (secundaria, terciaria y cuaternaria) dependen de las primarias que son mucho más sencillas.
Estructura Primaria
Esta estructura es simplemente la secuencia de los aminoácidos unidos mediante enlace peptídico. Viene marcada por el número de aminoácidos y el orden en el que están unidos en la cadena. De esta estructura va a depender la estructura secundaria. En esta cadena aparece un aminoácido con un grupo amino terminal (es el extremo N-terminal) y otro aminoácido con un grupo carboxilo terminal (extremo C-terminal). Los péptidos se nombran desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
La conformación espacial de las proteínas viene marcada por la estructura secundaria y terciaria. La conformación se define como la disposición espacial de los átomos de una proteína.
A continuación expondremos determinadas propiedades que afectan a la estructura de la cadena:
1.       Aminoácidos hidrófobos alifáticos: En este grupo se encuentran la Alanina (Ala), Valina (Val), Isoleucina (Ile) y la Leucina (Leu).Se sitúan en el interior de las proteínas o interactuando con las colas hidrofóbicas de ácidos grasos.
 
2.       Aminoácidos hidrófobos aromáticos: Aquí tenemos a la Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) y Triptófano (Trp). Se localizan en zonas que no están en contacto con el agua.
 
3.       Aminoácidos polares sin carga neta: Entre ellos están la Treonina (Thr), Serina (Ser), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Histidina (His), Lisina (Lys) y Arginina (Arg). Se sitúan en la superficie de las proteínas, en contacto con el agua y con moléculas polares.
 
4.       Cisteina (Cys): Se trata de una aminoácido azufrado que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) con otra cisteína. Proporciona estabilidad.
 
5.       Glicina (Gly): Contiene una cadena lateral de pequeño tamaño lo que le permite situarse en lugares muy estrechos. Proporciona una mayor movilidad siendo un factor desestabilizante.
 
6.       Prolina (Pro): Tiene una estructura cíclica que permite cambios bruscos. Por otra parte, limita el movimiento aleatorio.
Algunas modificaciones postraduccionales como la metilación, acetilación, hidroxilación, carboxilación, fosforilación y glucosilación entre otras, alteran las propiedades electrónicas de los residuos. 
Como conclusión diremos que la estructura primaria comprende la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos covalentes e incluye los enlaces disulfuro. A continuación aparece un ejemplo de secuencia de aminoácidos:

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