LOS AMINOÁCIDOS 03
Aminoácidos cargados negativamente (ácidos): son aquellos aminoácidos que contienen un grupo carboxilo extra (-COO), por lo que tienden a ceder protones actuando como ácidos a pH=7. Son el aspartato y el glutamato, a partir de los cuales se forman la asparagina y la glutamina.
Aminoácidos cargados positivamente (básicos): son aminoácidos que contienen grupos amino extra (-NH3+), por lo que a pH=7 tienen carga positiva.
 
 
Propiedades de los aminoácidos
        –Propiedades estereoquímicas. Actividad óptica.
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, presentan 4 grupos diferentes unidos al carbono asimétrico (Cα), éstos son: un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un radical o grupo R. Estos cuatro grupos se pueden ordenar de dos formas distintas dando lugar a dos moléculas que son imágenes especulares, es decir, dos moléculas que parecen la misma pero observada a través de un espejo. Se las conoce como enantiómeros o estereoisómeros. Estos estereoisómeros se denominan L ó D dependiendo de si se asemejan al L-gliceraldehído o al D-gliceraldehído, por lo que si el grupo amino (-NH2) se encuentra a la derecha es la forma D, y si está a la izquierda, es forma L. Todos los aminoácidos que aparecen en las estructuras biológicas son del tipo L. Curiosamente, en una reacción química, la mitad de las moléculas son L y la otra mitad son D, pero los organismos vivos son capaces de seleccionar sólo las del tipo L.
Además de esto, los aminoácidos desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda independientemente de que sean formas D ó L. Esta actividad óptica se produce gracias a que tienen un carbono asimétrico. Si el aminoácido desvía el plano de la luz hacia la derecha, se llama dextrógiro ó “+”; en cambio, si es hacia la izquierda, se llama levógiro ó ““.
Propiedad ácido-base. Comportamiento químico.
Los aminoácidos en disolución tienen un comportamiento llamado anfótero, esto es, que pueden ceder protones (H+) o captarlos según el pH del medio. El grupo carboxilo (-COOH) libera protones actuando como un ácido, y el grupo amino (-NH2) capta protones actuando como una base. Cuando actúan tanto como ácido y como base, aparece una forma dipolar iónica que se llama zwitterion. Esta forma dipolar se comporta como base en medio ácido y como ácido en medio básico. Al pH en el que el aminoácido tiene una forma dipolar neutra se le conoce como punto isoeléctrico (pI), aquí la carga neta es igual a cero, con tantas cargas negativas como positivas.
Un aminoácido que está protonado totalmente, tiene dos grupos que pueden ceder protones. Cada reacción en la que se cede un protón tiene un pK característico y según los pKs que tenga, cada aminoácido tendrá unas propiedades distintas que también influirán en las propiedades de las proteínas que forme.
Estos pKs característicos de cada aminoácido se aprecian en las curvas de valoración experimentales, donde cada aminoácido tiene una curva específica. En esta curva se ve el pK del grupo carboxilo (pK1) y el pK del grupo amino (pK2).
En el pK1 el 50% de la disolución presenta al aminoácido en la forma NH3+ – CH2 – COOH y la otra mitad en la forma NH3+ – CH2 – COO, esta última forma se debe a que ha cedido un protón. En el pK2 la mitad de la disolución aparece en la forma NH3+ – CH2 – COOy la otra mitad en la forma NH2 – CH2 – COO, la última forma se produce al ceder el último protón que puede ceder el aminoácido.  Alrededor de estas regiones cercanas al pK es donde cada aminoácido presenta una capacidad tamponante. Al pH en el que se presenta esta capacidad tamponante, es un pH en el que aunque se añadan ácidos o bases a la disolución, la disolución es capaz de minimizar esta adición. Esta propiedad es muy importante para mantener la vida de los organismos.
 
 

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