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Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria es la forma que adopta en el espacio la estructura primaria, gracias a la capacidad de rotación del carbono alfa (Cα). Se producen una serie de giros y plegamientos en la estructura primaria que interacciona entre ella formando puentes de hidrógeno y otros enlaces débiles.

Se conocen 3 tipos de estructuras secundarias según los pliegues que forman:

1.- La α-hélice: es una disposición en forma de tirabuzón donde se generan puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH de distintas partes de la cadena polipeptídica que quedan enfrentados y fijan la forma de la hélice.

 

Para que se genere esta espiral deben realizarse unos movimientos característicos entre unos enlaces peptídicos y los siguientes. Estos movimientos se pueden dividir en 2 fases aproximadas de lo que en realidad sucede:

 1º- Se produce un giro de un plano respecto al plano anterior, similar al movimiento de una puerta, este plano gira formando un ángulo de 100º.

 2º- Aparece una rotación de 180º respecto de un plano en el que el centro es el carbono, consiguiendo así que los grupos se inviertan y el plano en el que se produce esta inversión queda un poco más elevado que el plano del enlace peptídico anterior. De esta manera se consigue que todos los átomos de oxígeno del grupo CO queden orientados en la misma dirección y los átomos de hidrógeno del grupo NH queden enfrentados a estos.

La α-hélice es un tipo de enrollamiento especial que se descubrió en la molécula de α-queratina.

2.- Hélice de colágeno: es una hélice un poco más alargada que la α-hélice. Esta hélice se mantiene estable gracias a la asociación de 3 hélices que se unen por puentes de hidrógeno y enlaces covalentes, formando una superhélice que es la molécula de colágeno.

La hélice de colágeno no se puede enrollar como α-hélice debido a que su estructura primaria es rica en aminoácidos como la prolina y la hidroxiprolina que impiden la formación de esta α-hélice.

Para el mismo tramo, la hélice de colágeno da 3 vueltas y la α-hélice da 4 vueltas. Además el diámetro de la hélice de colágeno es menor que el de la α-hélice.

3.- La lámina β o lámina plegada. Aquí la cadena polipeptídica se pliega en zig-zag. Estas cadenas se unen entre sí colocándose de forma paralela o antiparalela juntándose unas a otras mediante puentes de hidrógeno entre los grupos CO y NH. Los grupos R se disponen arriba o abajo del plano de esta lámina. Estos grupos R suelen ser pequeños en las proteínas que se disponen en lámina β. Esta estructura de lámina plegada aparece en proteínas como la β-queratina o la fibroína de la seda.

 

 
ESTRUCTURA PROTEICA
Todas las proteínas tienen una conformación espacial fija que se debe a la estructura que las constituye. Las proteínas tienen 4 niveles estructurales jerarquizados en su arquitectura, es decir, estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. En las proteínas, las estructuras finales (secundaria, terciaria y cuaternaria) dependen de las primarias que son mucho más sencillas.
Estructura Primaria
Esta estructura es simplemente la secuencia de los aminoácidos unidos mediante enlace peptídico. Viene marcada por el número de aminoácidos y el orden en el que están unidos en la cadena. De esta estructura va a depender la estructura secundaria. En esta cadena aparece un aminoácido con un grupo amino terminal (es el extremo N-terminal) y otro aminoácido con un grupo carboxilo terminal (extremo C-terminal). Los péptidos se nombran desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
La conformación espacial de las proteínas viene marcada por la estructura secundaria y terciaria. La conformación se define como la disposición espacial de los átomos de una proteína.
A continuación expondremos determinadas propiedades que afectan a la estructura de la cadena:
1.       Aminoácidos hidrófobos alifáticos: En este grupo se encuentran la Alanina (Ala), Valina (Val), Isoleucina (Ile) y la Leucina (Leu).Se sitúan en el interior de las proteínas o interactuando con las colas hidrofóbicas de ácidos grasos.
 
2.       Aminoácidos hidrófobos aromáticos: Aquí tenemos a la Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr) y Triptófano (Trp). Se localizan en zonas que no están en contacto con el agua.
 
3.       Aminoácidos polares sin carga neta: Entre ellos están la Treonina (Thr), Serina (Ser), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Aspartato (Asp), Glutamato (Glu), Histidina (His), Lisina (Lys) y Arginina (Arg). Se sitúan en la superficie de las proteínas, en contacto con el agua y con moléculas polares.
 
4.       Cisteina (Cys): Se trata de una aminoácido azufrado que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) con otra cisteína. Proporciona estabilidad.
 
5.       Glicina (Gly): Contiene una cadena lateral de pequeño tamaño lo que le permite situarse en lugares muy estrechos. Proporciona una mayor movilidad siendo un factor desestabilizante.
 
6.       Prolina (Pro): Tiene una estructura cíclica que permite cambios bruscos. Por otra parte, limita el movimiento aleatorio.
Algunas modificaciones postraduccionales como la metilación, acetilación, hidroxilación, carboxilación, fosforilación y glucosilación entre otras, alteran las propiedades electrónicas de los residuos. 
Como conclusión diremos que la estructura primaria comprende la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos covalentes e incluye los enlaces disulfuro. A continuación aparece un ejemplo de secuencia de aminoácidos:
 
LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
 
Los aminoácidos se unen entre sí a través de un enlace covalente (enlace amida), llamado enlace peptídico. Este enlace se da entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido y un grupo α-amino de otro aminoácido, liberándose una molécula de agua al realizarse la unión. Cuando se unen 2 aminoácidos, se forma una molécula que se conoce como dipéptido, si se unen 3 aminoácidos, se forma un tripéptido, con 4 aminoácidos, se origina un tetrapéptido, etc. Si se forma una molécula con menos de 10 aminoácidos, se le denomina oligopéptido y si tiene más de 10 aminoácidos es un polipéptido. En el caso de que haya más de 100 aminoácidos unidos mediante enlace peptídico o que sea una molécula con un peso molecular mayor de 5000, la molécula que resulta se conoce como proteína. Si esta proteína está constituida únicamente por aminoácidos se la llama holoproteína, pero si además tiene otras moléculas de naturaleza no proteica, se la conoce como heteroproteína.
 
Las unidades de aminoácidos que forman un péptido se denominan residuos. El residuo final que tiene un grupo α-amino libre es el residuo amino terminal o N-terminal y el residuo que tiene el grupo α-carboxilo libre es el residuo carboxilo terminal o C-terminal. Para denominar un péptido se tiene en cuenta la secuencia de aminoácidos que lo forman, se empieza por la izquierda con el residuo N-terminal y se acaba con el C-terminal de la derecha.
 
El enlace peptídico es un tipo de unión especial, ya que la unión entre el carbono y el nitrógeno es más corta que en los enlaces simples C-N y más larga que en los enlaces dobles C=N, por eso se dice que el enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace causando rigidez en la unión y evitando así los giros; provoca que los átomos que forman este enlace se queden inmóviles en un mismo plano, con ángulos y distancias fijos. De esta forma, cada proteína o péptido tiene una estructura tridimensional fija de la que dependerá su actividad biológica. Sin embargo, los carbonos α situados a ambos lados del enlace peptídico tienen total libertad de giro.
 
 
                    
 
En el organismo existen muchos péptidos que realizan funciones muy importantes. Por ejemplo, la encefalina es un oligopéptido formado por 5 aminoácidos, que es liberado por células nerviosas y actúa como la morfina, inhibiendo el dolor. La insulina, es una hormona que genera el páncreas y está formada por 2 cadenas de polipéptidos, una de 21 aminoácidos y otra de 30 aminoácidos. Esta hormona regula el metabolismo de la glucosa en el organismo.
 
 
 

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