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LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO
 
Los aminoácidos se unen entre sí a través de un enlace covalente (enlace amida), llamado enlace peptídico. Este enlace se da entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido y un grupo α-amino de otro aminoácido, liberándose una molécula de agua al realizarse la unión. Cuando se unen 2 aminoácidos, se forma una molécula que se conoce como dipéptido, si se unen 3 aminoácidos, se forma un tripéptido, con 4 aminoácidos, se origina un tetrapéptido, etc. Si se forma una molécula con menos de 10 aminoácidos, se le denomina oligopéptido y si tiene más de 10 aminoácidos es un polipéptido. En el caso de que haya más de 100 aminoácidos unidos mediante enlace peptídico o que sea una molécula con un peso molecular mayor de 5000, la molécula que resulta se conoce como proteína. Si esta proteína está constituida únicamente por aminoácidos se la llama holoproteína, pero si además tiene otras moléculas de naturaleza no proteica, se la conoce como heteroproteína.
 
Las unidades de aminoácidos que forman un péptido se denominan residuos. El residuo final que tiene un grupo α-amino libre es el residuo amino terminal o N-terminal y el residuo que tiene el grupo α-carboxilo libre es el residuo carboxilo terminal o C-terminal. Para denominar un péptido se tiene en cuenta la secuencia de aminoácidos que lo forman, se empieza por la izquierda con el residuo N-terminal y se acaba con el C-terminal de la derecha.
 
El enlace peptídico es un tipo de unión especial, ya que la unión entre el carbono y el nitrógeno es más corta que en los enlaces simples C-N y más larga que en los enlaces dobles C=N, por eso se dice que el enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace causando rigidez en la unión y evitando así los giros; provoca que los átomos que forman este enlace se queden inmóviles en un mismo plano, con ángulos y distancias fijos. De esta forma, cada proteína o péptido tiene una estructura tridimensional fija de la que dependerá su actividad biológica. Sin embargo, los carbonos α situados a ambos lados del enlace peptídico tienen total libertad de giro.
 
 
                    
 
En el organismo existen muchos péptidos que realizan funciones muy importantes. Por ejemplo, la encefalina es un oligopéptido formado por 5 aminoácidos, que es liberado por células nerviosas y actúa como la morfina, inhibiendo el dolor. La insulina, es una hormona que genera el páncreas y está formada por 2 cadenas de polipéptidos, una de 21 aminoácidos y otra de 30 aminoácidos. Esta hormona regula el metabolismo de la glucosa en el organismo.
 
 
 
Familia: Compuestas o asteráceas (Compositae o Asteraceae).
 
Nombres comunes: Ojo de buey, mojigata, flor de muerto, pajitos, magarza, antimaño, mirabeles, santimonia, manzanilla de flor dorada, crisantemo silvestre, estrella española.
 
 
Descripción: Planta herbácea, glabra, anual, con tallos ramificados y erectos, de hasta 90 cm de altura.  Las hojas son alternas. Las inferiores tienen formas que van desde ovaladas hasta oblongas y son bipinnadas. Las superiores son bipinnatisectas. Las hojas del tallo (caulinares) son sentadas, es decir, sin peciolo.
Las flores aparecen en capítulos solitarios, las exteriores son lígulas de color amarillo, o lígulas blancas con la base del pétalo amarillo. Las interiores son flósculos de forma tubular y de color amarillo. Las brácteas del involucro poseen un margen escarioso.
Los frutos son aquenios que se dividen en 4 partes.
 
           
Época de floración: De Marzo a Junio.
 
Hábitat: Herbazales subnitrófilos, terrenos cultivados, bordes de caminos y zonas cercanas al litoral.
 
 
Distribución: Mediterránea. Aparece en el sureste y sur de la península Ibérica y en las islas Baleares. Se encuentra en los pisos meso y termomediterráneo. Desde el nivel del mar hasta los 600 m de altitud.
 
Usos: Se suelen tomar los capítulos en infusión como vermífugos. También se emplea como planta ornamental o incluso como verdura cuando es tierna.
 
 
 
 
 
LOS AMINOÁCIDOS 03
Aminoácidos cargados negativamente (ácidos): son aquellos aminoácidos que contienen un grupo carboxilo extra (-COO), por lo que tienden a ceder protones actuando como ácidos a pH=7. Son el aspartato y el glutamato, a partir de los cuales se forman la asparagina y la glutamina.
Aminoácidos cargados positivamente (básicos): son aminoácidos que contienen grupos amino extra (-NH3+), por lo que a pH=7 tienen carga positiva.
 
 
Propiedades de los aminoácidos
        –Propiedades estereoquímicas. Actividad óptica.
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, presentan 4 grupos diferentes unidos al carbono asimétrico (Cα), éstos son: un átomo de hidrógeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un radical o grupo R. Estos cuatro grupos se pueden ordenar de dos formas distintas dando lugar a dos moléculas que son imágenes especulares, es decir, dos moléculas que parecen la misma pero observada a través de un espejo. Se las conoce como enantiómeros o estereoisómeros. Estos estereoisómeros se denominan L ó D dependiendo de si se asemejan al L-gliceraldehído o al D-gliceraldehído, por lo que si el grupo amino (-NH2) se encuentra a la derecha es la forma D, y si está a la izquierda, es forma L. Todos los aminoácidos que aparecen en las estructuras biológicas son del tipo L. Curiosamente, en una reacción química, la mitad de las moléculas son L y la otra mitad son D, pero los organismos vivos son capaces de seleccionar sólo las del tipo L.
Además de esto, los aminoácidos desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda independientemente de que sean formas D ó L. Esta actividad óptica se produce gracias a que tienen un carbono asimétrico. Si el aminoácido desvía el plano de la luz hacia la derecha, se llama dextrógiro ó “+”; en cambio, si es hacia la izquierda, se llama levógiro ó ““.
Propiedad ácido-base. Comportamiento químico.
Los aminoácidos en disolución tienen un comportamiento llamado anfótero, esto es, que pueden ceder protones (H+) o captarlos según el pH del medio. El grupo carboxilo (-COOH) libera protones actuando como un ácido, y el grupo amino (-NH2) capta protones actuando como una base. Cuando actúan tanto como ácido y como base, aparece una forma dipolar iónica que se llama zwitterion. Esta forma dipolar se comporta como base en medio ácido y como ácido en medio básico. Al pH en el que el aminoácido tiene una forma dipolar neutra se le conoce como punto isoeléctrico (pI), aquí la carga neta es igual a cero, con tantas cargas negativas como positivas.
Un aminoácido que está protonado totalmente, tiene dos grupos que pueden ceder protones. Cada reacción en la que se cede un protón tiene un pK característico y según los pKs que tenga, cada aminoácido tendrá unas propiedades distintas que también influirán en las propiedades de las proteínas que forme.
Estos pKs característicos de cada aminoácido se aprecian en las curvas de valoración experimentales, donde cada aminoácido tiene una curva específica. En esta curva se ve el pK del grupo carboxilo (pK1) y el pK del grupo amino (pK2).
En el pK1 el 50% de la disolución presenta al aminoácido en la forma NH3+ – CH2 – COOH y la otra mitad en la forma NH3+ – CH2 – COO, esta última forma se debe a que ha cedido un protón. En el pK2 la mitad de la disolución aparece en la forma NH3+ – CH2 – COOy la otra mitad en la forma NH2 – CH2 – COO, la última forma se produce al ceder el último protón que puede ceder el aminoácido.  Alrededor de estas regiones cercanas al pK es donde cada aminoácido presenta una capacidad tamponante. Al pH en el que se presenta esta capacidad tamponante, es un pH en el que aunque se añadan ácidos o bases a la disolución, la disolución es capaz de minimizar esta adición. Esta propiedad es muy importante para mantener la vida de los organismos.
 
 
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